Category Archives: Approfondimenti

Approfondimenti Emoglobina: tutto su cause, gravidanza, sintomi, rimedi, esame, rischi, tracce e valori normali alti o bassi.

Emoglobina struttura: passaggio dallo stato T allo stato R

Emoglobina struttura: le diverse disposizioni

Questa proteina globulare è composta da quattro catene proteiche, due catene alfa e due catene beta, a sua volta ogni catena contiene un gruppo eme formato da un anello porfirinico che lega al centro un atomo di ferro. L’emoglobina lega l’ossigeno nei polmoni per poi rilasciarlo nei tessuti assolvendo così alla sua funzione di trasporto ed ossigenazione. Nella rappresentazione dell’emoglobina struttura l’atomo di ferro è collocato al centro dell’anello porfirinico che lega la molecola di ossigeno che viene trasportato attraverso il sangue a tutte le cellule del corpo: dal punto di vista strutturale quindi l’emoglobina è una proteina tetramerica che può legare fino a quattro molecole di ossigeno. L’emoglobina può assumere due differenti disposizioni: lo stato T (teso) e lo stato R (rilassato), nello specifico l’affinità dello stato R per l’ossigeno è più elevata dello stato T quindi si viene a verificare un’alterazione della conformazione che ne favorisce la conversione nello stato R, si viene così a modificare anche la morfologia delle altre subunità che diventano più affini all’ossigeno. Quindi è il legame dell’ossigeno a scatenare i movimenti che altera la struttura quaternaria della componente proteica e che determinano il passaggio da T a R. Maggiori notizie su Struttura emoglobina e funzioni. Continue reading

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Emoglobina HGB: l’ossiemoglobina

Emoglobina HGB: il trasporto dell’ossigeno

Con emoglobina HGB si indica il valore assoluto con cui si misura la concentrazione di questa proteina all’interno dei globuli rossi dopo essere stata prodotta a livello del midollo osseo a partire dalle componenti che costituiscono l’Hb: l’eme che si lega agli atomi di ferro e la globina, ossia una proteina dalla caratteristica forma a doppia catena (alfa e beta). Questa sostanza proteica viene sintetizzata inizialmente a partire dai proeritroblasti policromatofili che costituiscono i precursori dei globuli rossi, per poi concentrarsi a livelli elevati all’interno dei globuli rossi: quando l’emoglobina si lega all’ossigeno viene chiamata ossiemoglobina, nella forma non legata si chiama deossiemoglobina. L’emoglobina è anche impegnata nel trasporto di altre sostanze ai tessuti ai polmoni: ed infatti nel percorso dai polmoni ai vari tessuti del corpo  l’Hb  trasporta ossigeno invece nel percorso inverso questa proteina trasporta gli scarti raccolti dai tessuti e l’anidride carbonica sintetizzata durante il processo di metabolismo. Altre notizie su Emoglobina nel sangue: la saturazione emoglobinica. Continue reading

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Emoglobina Lepore: tipologie e quadro clinico

Emoglobina Lepore: cosa è

L’emoglobina Lepore è dovuta alla struttura della catena globinica, che prende il nome dalla famiglia nella quale è stata diagnosticata per la prima volta l’anomalia. Questa alterazione, che ha una maggiore incidenza nelle regioni del Bacino del Mediterraneo, è dovuta alla presenza di un patchwork tra i geni globinici beta e delta. Un soggetto è considerato eterozigote per questa malattia genetica si parla dunque di individuo Hb ALepore, quando solo un gene globinico è un patchwork; quando invece un soggetto è omozigote, definito individuo Hb LeporeLepore, allora presenta alteraztii due geni globinici; infine si definisce eterozigote composto l’individuo Hb Lepore-β-talassemia, che presenta due geni beta globinici. Riassumendo quindi i tratti con cui si palesa questa malattia genetica si può affermare che esistono tre tipologie di emoglobina Lepore definite: Olanda, Baltimora, Boston, ognuna delle quale si caratterizza per un differente punto della sequenza aminoacidica in cui avviene la fusione delle catene b e d, ossia il crossing-over che dà luogo alla struttura delle catene anomale. L’emoglobina Lepore viene sintetizzata in misura ridotta, per tale motivo viene spesso associata alle diverse forme di β-talassemiche. Per approfondimenti si rimanda alla lettura di Emoglobina valori normali e condizioni di emoglobinopatie. Continue reading

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Emoglobina nel sangue: la saturazione emoglobinica

Emoglobina nel sangue quando diventa satura

Dal momento che l’emoglobina è la principale componente proteica dei globuli rossi, la sua concentrazioni nel sangue è strettamente dipendente con la conta dei globuli rossi e con i dati forniti dall’ematocrito. Questa proteina svolge un importante ruolo in quanto favorisce l’ossigenazione del corpo, trasportando le molecole di ossigeno dai polmoni ai diversi distretti del corpo, tessuti ed organi; inoltre l’emoglobina partecipa anche al viaggio di ritorno dell’ossigeno: trasporta infatti una parte dell’anidride carbonica prodotta dai tessuti di ritorno verso i polmoni che la eliminano in seguito attraverso la respirazione. Quando l’emoglobina si lega all’ossigeno  viene chiamata ossiemoglobina: in media ogni molecola di emoglobina è capace di avere un legame massimo con 4 molecole di ossigeno, attraverso questo processo di congiunzione la componente proteica diventa satura. Viene definito con il termine di saturazione emoglobinica il rapporto espresso in percentuale che indica il numero medio di molecole di ossigeno legate alle molecole di emoglobina, un dato che indica quindi il massimo numero di molecole di ossigeno che potrebbero essere legate alle molecole di Hb. Riassumendo cosa si intende per saturazione emoglobinica si può semplicemente affermare che è la percentuale di emoglobina che viene utilizzata durante il trasporto di ossigeno alle diverse parti del corpo rispetto alla totalità della quota che può essere impiegata. Maggiori notizie si trovano su Struttura emoglobina e funzioni. Continue reading

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Emoglobina Hb: le anomalie che la interessano

Emoglobina Hb: funzioni e disfunzioni

L’emoglobina Hb è la principale componente proteica dei globuli rossi, il cui compito è quello di trasportare l’ossigeno dai polmoni ai diversi tessuti ed alle cellule periferiche del corpo in quanto è dotata di funzione respiratoria. Questa proteina viene sintetizzata a livello del midollo osseo, si stima che in ogni globulo rosso sono presenti circa 350 milioni di molecole di emoglobina, ognuna delle quali è abilitata al trasporto di quattro molecole di ossigeno. In condizioni normali all’interno dell’organismo di un soggetto adulto vengono prodotti mediamente 7 g di emoglobina ogni giorno, mentre un quantitativo analogo di questa componente proteica liberata dai globuli rossi viene eliminato dal fegato sotto forma di bilirubina, elemento di scarto della bile. Nel circolo sanguigno dei soggetti in età adulta sono presenti tre tipi di emoglobina: emoglobina A, emoglobina A2 ed emoglobina fetale HbF, queste tre frazioni oltre ad avere una differente struttura morfologica sono presenti anche in percentuale diversa. Ulteriori notizie si trovano su Struttura emoglobina e funzioni. Continue reading

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Emoglobina corpuscolare media: livelli bassi o alti

Emoglobina corpuscolare media: livelli bassi

Il Mean Corpuscolar Hemoglobin o contenuto cellulare medio di emoglobina, indicato con la sigla MCH, è un parametro che denota la quantità di emoglobina corpuscolare media contenuta all’interno dei globuli rossi, questo indice permette di differenziare le anemie di tipo macrocitico da quelle microcitiche. Per calcolare questo parametro è necessario dividere la quantità di emoglobina contenuta nel sangue per il numero di globuli rossi presenti nella stessa quantità di sangue, il valore viene espresso in psicogrammi: emoglobina (in g/dl) x 10/ eritrociti (in milioni/mm3). Sono ritenuti normali i valori di MCH compresi nel range di riferimento che si attesta tra 26 e 33 picogrammi di emoglobina per globulo rosso. Si evidenziano dei bassi livelli di emoglobina corpuscolare media se risultano inferiori a 26 pg, quando si registra questo dato allora i globuli rossi si caratterizzano per dimensioni piccole, questo influenza anche la concentrazione di emoglobina presente all’interno di ogni globulo rosso che risulta ridotta. I bassi livelli di MCH sono un sintomo che rivela la presenza dell’anemia ipocromica microcitica che segnala l’insorgenza di diverse forme di anemia quali: l’anemia sideropenica dovuta ad una carenza di ferro nell’organismo; l’anemia sideroblastica, congenita o acquisita, causata da alcuni farmaci o da delle neoplasie; talassemia o emoglobinopatie. Altre notizie su Struttura emoglobina e funzioni. Continue reading

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Struttura emoglobina e funzioni

Struttura emoglobina

Dal punto di vista compositivo la struttura dell’emoglobina è formata da quattro catene proteiche, due catene alfa e due catene beta, e contiene quattro gruppi eme: ciascuna catena amminoacidica racchiude un gruppo prostetico detto eme formato a sua volta da un anello porfirinico che lega al centro un atomo di ferro, ad esso poi si aggrega la molecola di ossigeno. Dopo il legame con l’emoglobina l’ossigeno viene trasportato attraverso il flusso sanguigno ai diversi tessuti ed organi presenti nel corpo, nello specifico ogni molecola di emoglobina può trasportare 4 atomi di ossigeno, in particolare la capacità dell’emoglobina di legarsi all’ossigeno è dovuta al gruppo eme, a cui si deve anche il colore rosso di questa componente proteica. In presenza di una bassa concentrazione di ossigeno, che si evidenzia nei tessuti, l’emoglobina è poco affine per l’ossigeno, mentre una maggiore concentrazione di ossigeno, che si rileva a livello dei polmoni, l’emoglobina ha una maggiore affinità per l’ossigeno. Maggiori notizie si trovano su Emoglobina valori: range di riferimento.

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Emoglobina s: diagnosi e cura

Emoglobina s: come si manifesta l’anemia falciforme

Nella lista delle malattie genetiche figura anche l’emoglobina s o anemia falciforme dovuta ad una mutazione del gene della β-globina interessata nella sintesi della catena amino acida  β globina che compone l’emoglobina. La patologia si caratterizza per anomalie differenti, ed infatti si distinguono diverse forme di emoglobina s: un soggetto può essere eterozigote per la malattia se solo uno dei geni globinici evidenzia anomalia, si parla invece di individuo omozigote oppure eterozigote composto se ambedue i geni beta globinici presentano la mutazione genetica. L’anemia falciforme è diffusa in particolare nel continente africano, si registra una maggiore incidenza della patologia soprattutto nella parte dell’Africa occidentale e del nord, inoltre si evidenziano frequenti casi anche nel Medio Oriente ed in India, in quanto queste aree geografiche sono ancora oggi devastate dalla malaria e lo sviluppo dell’emoglobina s è una misura che il sistema immunitario ha adottato per proteggere l’organismo da questa patologia. L’emoglobina s può essere trasmessa geneticamente ed infatti si ha il 25 % di rischio di avere un figlio affetto dalla malattia se due persone presentano uno dei geni mutato. Altre informazioni si trovano su Sintomi emoglobina bassa rivelatori dell’anemia. Continue reading

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Curva dissociazione emoglobina cosa rappresenta

Curva dissociazione emoglobina

La relazione tra saturazione dell’emoglobina e pressione di ossigeno nel sangue viene indicata graficamente con una curva detta esse italica con cui si rappresenta la curva dissociazione emoglobina che evidenzia la relazione tra la quantità di ossigeno disciolto nel sangue e la percentuale di emoglobina saturata di ossigeno. Servendosi delle rilevazione della pulsiossimetria  si misura la quantità di emoglobina legata nel sangue, ossia la saturazione di ossigeno presente nell’emoglobina. Non solo l’emoglobina e ma anche la mioglobina sono proteine in grado di coniugarsi con l’ossigeno, ma la principale differenza tra le due proteine consiste nella funzionalità e nelle loro caratteristiche in relazione all’ossigeno: di fatto ogni molecola di emoglobina a livello polmonare si lega a quattro molecole di ossigeno che vengono trasportate attraverso il sangue ai tessuti per poi trasportare da essi fino ai polmoni l’anidride carbonica; invece la mioglobina libera ossigeno in relazione alla sua concentrazione nelle cellule muscolari, ma può legarsi a una  sola molecola di ossigeno. Visivamente la curva di dissociazione dell’ossigeno evidenzia delle oscillazioni nei valori della pressione parziale dell’ossigeno presentando delle differenze tra mioglobina ed emoglobina. Maggiori informazioni su Emoglobina ridotta: l’insorgenza della cianosi. Continue reading

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Emoglobina in gravidanza: l’anemia sideropenica

Emoglobina in gravidanza e carenza di ferro

La carenza di ferro nelle donne incinte è una condizione comune che attesta un minor livello di emoglobina in gravidanza, che determina l’insorgenza dell’anemia, si tratta della forma sideropenica. Il ferro è un elemento importante per lo sviluppo del feto nel corso dell’epoca della gestazione ed anche nel corso dell’allattamento visto che nel latte materno si concentra il fabbisogno di cui il neonato necessita. In gravidanza non solo si va incontro ad un aumento del fabbisogno di ferro da parte della gestante ma allo stesso tempo si verifica l’emodiluizione: il volume di sangue della donna aumenta per rispondere al fabbisogno del feto, e come conseguenza si viene a verificare una riduzione della concentrazione di globuli rossi e della stessa emoglobina. Nel corso della gravidanza è quindi opportuno monitorare questa condizione attraverso dei regolari esami del sangue: grazie all’emocromo si può rilevare questa carenza, inoltre viene anche eseguita l’analisi della sideremia  e della ferritina. La riduzione dei valori di emoglobina in gravidanza può manifestarsi attraverso alcuni sintomi comuni che sono rappresentati da: pallore diffuso, stanchezza, capogiri, vertigini, sonnolenza. Maggiori notizie su Valori emoglobina bassi: emodiluizione in gravidanza.

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