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Approfondimenti Emoglobina: tutto su cause, gravidanza, sintomi, rimedi, esame, rischi, tracce e valori normali alti o bassi.

Emoglobina Hb: le anomalie che la interessano

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Emoglobina Hb: funzioni e disfunzioni

L’emoglobina Hb è la principale componente proteica dei globuli rossi, il cui compito è quello di trasportare l’ossigeno dai polmoni ai diversi tessuti ed alle cellule periferiche del corpo in quanto è dotata di funzione respiratoria. Questa proteina viene sintetizzata a livello del midollo osseo, si stima che in ogni globulo rosso sono presenti circa 350 milioni di molecole di emoglobina, ognuna delle quali è abilitata al trasporto di quattro molecole di ossigeno. In condizioni normali all’interno dell’organismo di un soggetto adulto vengono prodotti mediamente 7 g di emoglobina ogni giorno, mentre un quantitativo analogo di questa componente proteica liberata dai globuli rossi viene eliminato dal fegato sotto forma di bilirubina, elemento di scarto della bile. Nel circolo sanguigno dei soggetti in età adulta sono presenti tre tipi di emoglobina: emoglobina A, emoglobina A2 ed emoglobina fetale HbF, queste tre frazioni oltre ad avere una differente struttura morfologica sono presenti anche in percentuale diversa. Ulteriori notizie si trovano su Struttura emoglobina e funzioni. Continue reading

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Emoglobina corpuscolare media: livelli bassi o alti

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Emoglobina corpuscolare media: livelli bassi

Il Mean Corpuscolar Hemoglobin o contenuto cellulare medio di emoglobina, indicato con la sigla MCH, è un parametro che denota la quantità di emoglobina corpuscolare media contenuta all’interno dei globuli rossi, questo indice permette di differenziare le anemie di tipo macrocitico da quelle microcitiche. Per calcolare questo parametro è necessario dividere la quantità di emoglobina contenuta nel sangue per il numero di globuli rossi presenti nella stessa quantità di sangue, il valore viene espresso in psicogrammi: emoglobina (in g/dl) x 10/ eritrociti (in milioni/mm3). Sono ritenuti normali i valori di MCH compresi nel range di riferimento che si attesta tra 26 e 33 picogrammi di emoglobina per globulo rosso. Si evidenziano dei bassi livelli di emoglobina corpuscolare media se risultano inferiori a 26 pg, quando si registra questo dato allora i globuli rossi si caratterizzano per dimensioni piccole, questo influenza anche la concentrazione di emoglobina presente all’interno di ogni globulo rosso che risulta ridotta. I bassi livelli di MCH sono un sintomo che rivela la presenza dell’anemia ipocromica microcitica che segnala l’insorgenza di diverse forme di anemia quali: l’anemia sideropenica dovuta ad una carenza di ferro nell’organismo; l’anemia sideroblastica, congenita o acquisita, causata da alcuni farmaci o da delle neoplasie; talassemia o emoglobinopatie. Altre notizie su Struttura emoglobina e funzioni. Continue reading

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Struttura emoglobina e funzioni

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Struttura emoglobina

Dal punto di vista compositivo la struttura dell’emoglobina è formata da quattro catene proteiche, due catene alfa e due catene beta, e contiene quattro gruppi eme: ciascuna catena amminoacidica racchiude un gruppo prostetico detto eme formato a sua volta da un anello porfirinico che lega al centro un atomo di ferro, ad esso poi si aggrega la molecola di ossigeno. Dopo il legame con l’emoglobina l’ossigeno viene trasportato attraverso il flusso sanguigno ai diversi tessuti ed organi presenti nel corpo, nello specifico ogni molecola di emoglobina può trasportare 4 atomi di ossigeno, in particolare la capacità dell’emoglobina di legarsi all’ossigeno è dovuta al gruppo eme, a cui si deve anche il colore rosso di questa componente proteica. In presenza di una bassa concentrazione di ossigeno, che si evidenzia nei tessuti, l’emoglobina è poco affine per l’ossigeno, mentre una maggiore concentrazione di ossigeno, che si rileva a livello dei polmoni, l’emoglobina ha una maggiore affinità per l’ossigeno. Maggiori notizie si trovano su Emoglobina valori: range di riferimento.

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Emoglobina s: diagnosi e cura

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Emoglobina s: come si manifesta l’anemia falciforme

Nella lista delle malattie genetiche figura anche l’emoglobina s o anemia falciforme dovuta ad una mutazione del gene della β-globina interessata nella sintesi della catena amino acida  β globina che compone l’emoglobina. La patologia si caratterizza per anomalie differenti, ed infatti si distinguono diverse forme di emoglobina s: un soggetto può essere eterozigote per la malattia se solo uno dei geni globinici evidenzia anomalia, si parla invece di individuo omozigote oppure eterozigote composto se ambedue i geni beta globinici presentano la mutazione genetica. L’anemia falciforme è diffusa in particolare nel continente africano, si registra una maggiore incidenza della patologia soprattutto nella parte dell’Africa occidentale e del nord, inoltre si evidenziano frequenti casi anche nel Medio Oriente ed in India, in quanto queste aree geografiche sono ancora oggi devastate dalla malaria e lo sviluppo dell’emoglobina s è una misura che il sistema immunitario ha adottato per proteggere l’organismo da questa patologia. L’emoglobina s può essere trasmessa geneticamente ed infatti si ha il 25 % di rischio di avere un figlio affetto dalla malattia se due persone presentano uno dei geni mutato. Altre informazioni si trovano su Sintomi emoglobina bassa rivelatori dell’anemia. Continue reading

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Curva dissociazione emoglobina cosa rappresenta

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Curva dissociazione emoglobina

La relazione tra saturazione dell’emoglobina e pressione di ossigeno nel sangue viene indicata graficamente con una curva detta esse italica con cui si rappresenta la curva dissociazione emoglobina che evidenzia la relazione tra la quantità di ossigeno disciolto nel sangue e la percentuale di emoglobina saturata di ossigeno. Servendosi delle rilevazione della pulsiossimetria  si misura la quantità di emoglobina legata nel sangue, ossia la saturazione di ossigeno presente nell’emoglobina. Non solo l’emoglobina e ma anche la mioglobina sono proteine in grado di coniugarsi con l’ossigeno, ma la principale differenza tra le due proteine consiste nella funzionalità e nelle loro caratteristiche in relazione all’ossigeno: di fatto ogni molecola di emoglobina a livello polmonare si lega a quattro molecole di ossigeno che vengono trasportate attraverso il sangue ai tessuti per poi trasportare da essi fino ai polmoni l’anidride carbonica; invece la mioglobina libera ossigeno in relazione alla sua concentrazione nelle cellule muscolari, ma può legarsi a una  sola molecola di ossigeno. Visivamente la curva di dissociazione dell’ossigeno evidenzia delle oscillazioni nei valori della pressione parziale dell’ossigeno presentando delle differenze tra mioglobina ed emoglobina. Maggiori informazioni su Emoglobina ridotta: l’insorgenza della cianosi. Continue reading

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Emoglobina in gravidanza: l’anemia sideropenica

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Emoglobina in gravidanza e carenza di ferro

La carenza di ferro nelle donne incinte è una condizione comune che attesta un minor livello di emoglobina in gravidanza, che determina l’insorgenza dell’anemia, si tratta della forma sideropenica. Il ferro è un elemento importante per lo sviluppo del feto nel corso dell’epoca della gestazione ed anche nel corso dell’allattamento visto che nel latte materno si concentra il fabbisogno di cui il neonato necessita. In gravidanza non solo si va incontro ad un aumento del fabbisogno di ferro da parte della gestante ma allo stesso tempo si verifica l’emodiluizione: il volume di sangue della donna aumenta per rispondere al fabbisogno del feto, e come conseguenza si viene a verificare una riduzione della concentrazione di globuli rossi e della stessa emoglobina. Nel corso della gravidanza è quindi opportuno monitorare questa condizione attraverso dei regolari esami del sangue: grazie all’emocromo si può rilevare questa carenza, inoltre viene anche eseguita l’analisi della sideremia  e della ferritina. La riduzione dei valori di emoglobina in gravidanza può manifestarsi attraverso alcuni sintomi comuni che sono rappresentati da: pallore diffuso, stanchezza, capogiri, vertigini, sonnolenza. Maggiori notizie su Valori emoglobina bassi: emodiluizione in gravidanza.

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Emoglobina ridotta: l’insorgenza della cianosi

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Emoglobina ridotta: i casi di cianosi

L’emoglobina ridotta ossia non ossigenata determina lo stato di cianosi che si evidenzia con una caratteristica colorazione bluastra della pelle e delle mucose dovuta proprio alla carenza di ossigenazione dei tessuti: nella microcircolazione arteriosa si trova una quantità di emoglobina ridotta che si attesta attorno ai 5 g/dl di sangue, circa un terzo della concentrazione totale di emoglobina non viene raggiunta dall’ossigeno. La cianosi si suddivide in 3 diverse tipologie:

–          cianosi centrale

–          cianosi periferica

–          cianosi mista

Il tipo centrale è una conseguenza del processo di desaturazione arteriosa, ma in alcuni casi il fenomeno può essere imputato ad un derivato anomalo dell’emoglobina. Nello specifico si viene ad evidenziare la cianosi centrale quando la quantità di emoglobina ridotta risulta alta nel microcircolo arterioso come conseguenza del processo di saturazione a livello polmonare in taò caso si parla di cianosi centrale polmonare; quando invece il sangue venoso entra in contatto con la circolazione arteriosa per shunt cardiaco dx-sx  si evidenzia un salto del polmone che determina l’insorgenza della cianosi centrale cardiaca. Per approfondimenti si rimanda all’articolo Hgb emoglobina ed indici corpuscolari: significato nel referto delle analisi. Continue reading

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Emoglobina A2: valori normali, alti e bassi

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Emoglobina A2 cosa è

Nei globuli rossi di un soggetto in condizioni sane sono presenti tre diverse frazioni di emoglobina, che si differenziano tra di loro per la diversa struttura delle catene di amminoacidi ma si caratterizza anche per un differente processo di sintesi genetica, si trovano infatti in circolo nel sangue: l’emoglobina fetale (0.3% – 1.2%), la forma di emoglobina A2 (la cui quota si attesta attorno ai livelli di 3.5%), l’emoglobina A (che rappresenta il 96% della totalità della componente proteica). Nella vita intrauterina l’emoglobina A2 (HbA2), composta dalle catene amminoacidi α2δ2, è presente solo in minima quantità nei globuli rossi del feto, subito dopo la nascita questa forma proteica inizia ad aumentare progressivamente così dopo il  dodicesimo mese di vita si attesta sui valori percentuali tipici della vita adulta: vengono considerati normali i livelli di HbA2 compresi nel range tra il 2,0% ed il 3,2%. Per approfondimenti si rimanda alla lettura dell’articolo Emoglobina fetale: le differenze con la componente proteica adulta.

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Hgb emoglobina ed indici corpuscolari: significato nel referto delle analisi

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Hgb emoglobina ed indici corpuscolari

Nel referto delle analisi del sangue con la sigla Hgb si fa riferimento al valore assoluto di emoglobina, che permette di rilevare se la concentrazione di questa componente proteica risulta nella norma oppure se è presente un aumento oppure un calo. Altre voci, presenti sul foglio delle analisi del sangue, permettono di valutare se il soggetto è in buone condizioni di salute, nello specifico vengono registra altri parametri inerenti i valori dell’emoglobina quali: il contenuto emoglobinico corpuscolare medio e la concentrazione emoglobinica corpuscolare media. La voce contenuto emoglobinico corpuscolare medio, la cui sigla è MCH, rappresenta la quantità di emoglobina contenuta in media in ogni singolo globulo rosso. Tale indice viene calcolato conoscendo il numero di globuli rossi e la concentrazione di emoglobina presente nel sangue: i valori si ottengono dividendo la quantità di emoglobina (per litro di sangue) per il numero di eritrociti (per litro), si ricava così l’MCH è espresso in psicogrammi, sono considerati  valori normali quelli compresi nel range tra 26 e 32 picogrammi. Per approfondimenti si rimanda all’articolo Emoglobina valori normali e condizioni di emoglobinopatie. Continue reading

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Elettroforesi emoglobina: come si svolge la procedura

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Elettroforesi emoglobina

Nei soggetti adulti si distinguono tre diverse forme di emoglobina che sono presente nel sangue con delle percentuali specifiche  e possono essere separate tra di loro grazie alla procedura offerta dall’elettroforesi dell’emoglobina con cui le tre frazioni vengono esaminate singolarmente per evidenziare eventuali anomalie. Attraverso il test di laboratorio dell’elettroforesi si osserva come le molecole biologiche con carica elettrica si muovono con una velocità differente, considerazione la loro carica e le loro dimensioni, all’interno di un campo elettrico separandosi le une dalle altre. Questa separazione per verificarsi necessita  di un supporto poroso su cui è stata passata una soluzione elettrolitica: tale modalità è definita  elettroforesi zonale dal momento che le molecole biologiche della componente proteica rimangono divise in zone distinte. Riassumendo quindi lo scopo dell’elettroforesi si può asserire che questo esame di laboratorio permette di setacciare le molecole che compongono l’emoglobina utilizzando un campo elettrico come supporto. Per approfondimenti si rimanda all’articolo Valori normali emoglobina: elettroforesi a cosa serve. Continue reading

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