Legame del 2,3 difosfoglicerato all’emoglobina
Il legame del 2,3 DPG all’emoglobina si verifica quando questa proteina ematica si trova nella forma deossigenata, mentre tale legame si scompone a livello polmonare come conseguenza del legame dell’emoglobina con l’ossigeno. Il 2,3 difosfoglicerato (2,3 DPG) è un composto proveniente da un prodotto intermedio della glicolisi che si concentra principalmente a livello eritrocitario, in quanto i globuli rossi si servono del metabolismo anaerobico lattacido per estrarre energia; nel caso in cui l’organismo si trova in una condizione prolungata di carenza di ossigeno si avvia un aumento della sintesi di 2,3 difosfoglicerato nei globuli rossi. L’aumento di 2,3 DPG all’interno dei globuli rossi riduce l’affinità per l’ossigeno dell’emoglobina ne segue una più facile cessione di ossigeno ai tessuti, il 2,3 bifosfoglicerato non può legarsi all’emoglobina fetale, in quanto non presenta le catene B con cui il 2,3 DPG si congiunge.
Come avviene il legame
legame del 2,3 difosfoglicerato all’emoglobina
Il 2,3-difosfoglicerato ha il compito di ridurre l’affinità dell’emoglobina verso l’ossigeno attraverso la sua capacità di allacciarsi alle catene beta dell’emoglobina compattandole e riducendo l’affinità della proteina tetramerica per l’ossigeno. Il legame del 2,3 DPG all’emoglobina avviene quando la proteina si trova nella forma deossigenata, quando l’emoglobina raggiunge i tessuti le catene beta sono le prime a cedere l’ossigeno con spostamento dei monomeri dal centro. Quando si apre la cavità idrofila interna allora il DPG ha la possibilità di entrare e così creare il legame con il tetramero innescando in questo modo dei legami eteropolari con carica negativa, invece i residui di lisina e di istidina delle catene beta presentano una carica positiva, si viene a delineare una struttura stabilizzata che permette la cessione l’ossigeno delle due catene α, invece nei polmoni si verifica un processo inverso; ad alta pressione di ossigeno le catene α sono le prime a legarlo ed il DPG viene allontanato dal tetramero, rendendo più agevole il legame ossigeno-catena β.
