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Parti instabili dell’emoglobina: caratteristiche ed effetti

Il ruolo delle parti instabili dell’emoglobina

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Una recente ricerca condotta presso l’Università di Parma, ha evidenziato l’importante ruolo delle parti instabili dell’emoglobina, utilizzando nanotecnologie all’avanguardia. Tali parti instabili dell’emoglobina si è vistoche influenzano nel dettaglio il legame tra ossigeno ed emoglobina stessa. Lo studio sulle parti instabili dell’emoglobina (proteina contenuta nei globuli rossi in grado di legare l’ossigeno nei polmoni trasportandolo a tutti i tessuti) ha cancellato di fatto alcune incongruenze risalenti agli anni Sessanta concernenti il legame dell’ossigeno all’emoglobina umana. Più di quarant’anni fa ormai, era stato concepito un modello descrittivo del comportamento di proteine complesse notevole, ma nonostante ciò incapace di delineare precisamente gli effetti di alcuni composti legati al rapporto emoglobina-ossigeno. Continue reading

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Ossido di azoto prodotto dall’emoglobina

Collegamento tra emoglobina ed ossido di azoto

Emoglobina-e-produzione-di-ossido-di-azoto

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Finora rimasto ignoto, il collegamento tra emoglobina ed ossido di azoto sarà viatico per la realizzazione di nuove terapie dedite alle patologie cardiovascolari, infatti esiste una reazione tra emoglobina ed ossido di azoto, mai captata prima. La nuova teoria è emersa da un articolo edito sulla rivista Nature Chemical Biology e scritto da Daniel Kim Shapiro assieme ad altri colleghi cooperanti; in esso viene descritta una reazione catalitica che spinge l’emoglobina a mutare i sali di azoto in ossido di azoto, elemento noto per le sue proprietà vasodilatatrici. E’ evidente come tale scoperta potrebbe avere una risonanza mostruosa nel settore terapeutico delle malattie cardiovascolari. Del resto la notizia è grossa: prima che emergesse, non si credeva affatto che l’emoglobina potesse concorrere alla formazione dell’ossido di azoto in quanto normalmente nell’istante in cui essa avvicina l’ossido di azoto rilasciato dai vasi sanguigni letteralmente tende a consumarlo.

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Dettagli del rapporto dell’emoglobina con l’ossido di azoto

L’autore del suddetto articolo rivelatore, Kim Saphiro, ha cercato di motivare l’apparente paradosso che vede l’emoglobina mediare la conversione dei nitriti in ossido di azoto, operando in modo che esso non venga
immediatamente distrutto all’interno degli stessi globuli rossi, permettendone quindi lo svolgimento completo della propria azione biologica e fisiologica. I meccanismi che conducono l’emoglobina a produrre ossido di azoto sono
ancora tutt’ora sotto esame, mediante speciali tecniche biofisiche atte ad analizzare in particolare le velocità di reazione dei diversi prodotti che si formano quando s’innesca l’interazione tra emoglobina e nitriti. Da più di un decennio già era provato che le cellule utilizzano i nitriti come riserva per la produzione di ossido di azoto e che la reazione fra i nitriti stessi e l’emoglobina generano triossido di diazoto, che a sua volta si trasforma in
ossido di azoto e diazoto, ma sfuggiva del tutto l’osservazione fisica della reazione stessa, impossibile anche tramite EPR (spettroscopia di risonanza paramagnetica elettronica).

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Barbabietola, fonte di emoglobina per le trasfusioni

La barbabietola come fonte di emoglobina

Barbabietola,-fonte-di-emoglobina-per-le-trasfusioni

Barbabietola,-fonte-di-emoglobina-per-le-trasfusioni

Il regno vegetale apre le porte alla carenza di sangue. La barbabietola in particolare sarebbe fonte importante di emoglobina, essenziale durante le trasfusioni ematiche. Una squadra di ricercatori dell’Università di Lund, in Svezia, ha identificato una proteina della barbabietola quasi identica all’emoglobina umana, ossia la vitale proteina che permette il trasporto dell’ossigeno nel sangue. Secondo tale scoperta l’aver isolato tale proteina contenuta nella barbabietola, studiandola ed analizzandola nelle sue proprietà ed azioni, spianerà la strada allo sviluppo di molecole che, rese idonee ad ogni caso specifico, potrebbero essere utilizzate nelle trasfusioni. Insomma la barbabietola potrebbe realmente divenire una vera e propria sorgente di emoglobina umana, rivoluzionando il campo del progresso scientifico, ma soprattutto apportando un bagaglio ricchissimo all’ambito spesso in difficoltà riguardante le trasfusioni sanguigne. L’emoglobina derivante dalla barbabietola, una volta controllata e messa a punto, assicurerà apporti ematici repentini e sicuri a tutti coloro che per emergenza od abitudine con le trasfusioni riescono a sopravvivere. Continue reading

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La cannella, rimedio utile contro l’emoglobina alta

La cannella riduce i livelli di emoglobina

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La-cannella,-rimedio-utile-contro-l’emoglobina-alta

Varie ricerche empiriche hanno provato che l’assunzione costante e regolata di cannella riduce i livelli di emoglobina glicata nel sangue, in sole dodici settimane! Ridurre i livelli di emoglobina glicata nel sangue è vitale in pazienti diabetici, in quanto in concentrazioni elevate tende a perdere la sua fisiologica funzionalità di trasporto dell’ossigeno ai tessuti producendo effetti contrari e devastanti. Una tazza d’infuso di cannella è quindi un vero toccasana per chi presenta tale alterazione, il più delle volte spia della presenza di diabete. La cannella fa pensare ai tradizionali bastoncini aromatici intensi e caratteristici, molto utilizzati per condire piatti sia dolci che salati. Come già evidenziato, le proprietà salutistiche della cannella sono molte e varie: oltre a tenere a bada i livelli di emoglobina in circolo nel sangue, la sua corteccia ad esempio ha un potere altamente antiossidante, inoltre favorisce la funzione digestiva e supporta il metabolismo dei carboidrati. Quest’ultimo è un parametro molto importante da tenere sotto controllo, in quanto ad una sua alterazione consegue un rischioso accumulo di grassi, soprattutto a livello addominale, una delle cause principali provocanti il diabete. Continue reading

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Emoglobina effetto Bohr: la liberazione di molecole di ossigeno

Emoglobina effetto Bohr

La liberazione di molecole di ossigeno da parte dell’emoglobina viene definito effetto Bohr ed è strettamente connesso con la concentrazione di anidride carbonica e di idrogeno: il rilascio ed il relativo aumento della pressione parziale dell’ossigeno è direttamente proporzionale agli ioni di idrogeno prodotti dal metabolismo cellulare. Sulla base dell’aumento e della diminuzione del pH del sangue presente nel circolo ematico dell’organismo si verifica il rilascio della molecola di ossigeno influenzando allo stesso modo anche il comportamento dell’emoglobina. Quando il pH sanguigno è basso mentre la concentrazione di anidride carbonica risulta alta l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno diminuisce progressivamente con il legame dell’idrogeno e dell’anidride carbonica. Come conseguenza dell’alterazione dell’affinità avviene il rilascio di ossigeno nei tessuti, mentre l’emoglobina si congiunge ai residui amminoterminali delle catene attraverso carbammato, si vengono così a formare dei ponti salini con gli amminoacidi basici che determinano lo stato T. Attraverso la formazione dei composti organici caratterizzati dalla presenza di un gruppo amminico vengono generati gli ioni di idrogeno. Altre notizie su Analisi del sangue MCV: l’importanza di questo indice. Continue reading

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Glutatione ed emoglobina

Glutatione ed emoglobina: il rapporto

Il glutatione nei globuli rossi ha il compito di conservare il quantitativo di ferro dell’emoglobina allo stato ridotto, evitando in questo modo che si venga a formare l’emoglobina ossidata detta metemoglobina. Il glutatione viene prodotto nel fegato ma è presente all’interno di tutte le cellule, inoltre favorisce la produzione dei globuli bianchi rafforzando così il sistema immunitario. Il glutatione è formato dalla combinazione di tre aminoacidi, cisteina, acido glutammico e glicina, ed il suo scopo principale è quello di aiutare il fegato a disintossicarsi dalle diverse tossine che danneggiano l’organismo, provocando l’ossidazione del ferro  che a sua volta causa la compromissione dell’emoglobina del sangue che trasporta meno ossigeno alle cellule provocando la sindrome ipossica. Di questo deficit di ossigeno risentono i linfociti T4 che sono impegnati nella difesa dell’organismo in caso di infezioni in questo modo si indeboliscono le difese del sistema immunitario. Per maggiori notizie si rimanda alla lettura dell’articolo Aptoglobina: come si lega all’emoglobina. Continue reading

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Emoglobina ed anemia falciforme: a cosa è dovuta la patologia

Emoglobina ed anemia falciforme

Esiste una stretta relazione tra emoglobina ed anemia falciforme in quanto questa patologia ematica è determinata da una mutazione del gene che guida la sintesi della suddetta proteina: la mutazione interessa una sola base nucleotidica del gene che codifica per la subunità beta, provocando così la sostituzione dell’acido glutammico con un altro aminoacido ovvero la valina. Questa alterazione causa così un’emoglobina anomala la emoglobina S che evidenzia una morfologia differente ed anche delle caratteristiche fisico-chimiche alterate rispetto alla normale proteina. Si parla di emoglobina S perché la sua struttura a causa della carenza di ossigeno si polimerizza determinando l’allungamento degli eritrociti che finiscono poi con l’incurvarsi assumendo la caratteristica forma a falce da cui deriva il nome. L’anemia falciforme è una malattia ereditaria che si manifesta nei soggetti colpiti sin dalla nascita, trattandosi di una malattia autosomica recessiva: i soggetti in cui si risconta questa condizione patologica risultano omozigoti per la mutazione, mentre si parla di individui eterozigoti se ricevono come patrimonio genetico un gene mutato da parte di uno dei due genitore e l’allele sano dall’altro. Maggiori informazioni si trovano su Emoglobine anomale le più comuni forme. Continue reading

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Aptoglobina: come si lega all’emoglobina

Aptoglobina: funzioni e valori

L’aptoglobina, una proteina sintetizzata a livello epatico presente in alte concentrazioni nel sangue, ha il compito di legare a sé  l’emoglobina per conservare il ferro evitando così il filtro renale e la dissoluzione dell’emoglobina nelle urine, si favorisce in questo modo il riciclaggio del ferro. Il complesso formato dall’emoglobina e dall’aptoglobina viene eliminato attraverso il sistema reticolo endoteliale, dove si attivano i macrofagi che incorporano il ferro per poi rilasciarlo nella transferrina che ha il compito a sua volta di trasportare il ferro al midollo osseo per sintetizzare l’emoglobina trasportata dai globuli rossi e ricominciare il suo ciclo. L’aptoglobina è in grado di legare circa 3 grammi di emoglobina, quando però si è in presenza di un’anomalia che determina un’eccessiva distruzione dei globuli rossi allora questa proteina viene saturata quindi la concentrazione di emoglobina risulta superiore rispetto alla quota di aptoglobina. Nel sangue si trova non solo l’aptoglobina che si lega all’Hb ma anche una quota libera che a differenza di quella legata, si caratterizza per un ciclo di vita più lungo. Maggiori informazioni su Concentrazione media emoglobina: valori. Continue reading

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Emoglobina alfa talassemia: patogenesi

Emoglobina alfa talassemia

A causa dell’insorgenza di disturbi ereditari da attribuire ad anomalie nella sintesi dei componenti dell’emoglobina sorge l’alfa talassemia, o talassemia alfa, una malattia causata dalla produzione difettosa o assente delle subunità di tipo alfa dell’emoglobina. Questa  mutazione genetica si evidenzia nella vita adulta con un accumulo di catene beta, invece nei neonati si verifica un accumulo di catene di tipo gamma: in questo modo si vengono a formare delle emoglobine patologiche: emoglobina H nell’adulto ed emoglobina di Bart nel neonato. Per giungere alla diagnosi bisogna eseguire degli esami con cui è possibile valutare la quantità ed il tipo di emoglobine presenti, prendendo anche in esame il numero ed il volume dei globuli rossi. I soggetti colpiti da alfa talassemia deve sottoporsi a continui controlli ed in genere devono seguire una terapia antibiotica prolungata per debellare i diversi processi infettivi che spesso li aggrediscono, a volte viene somministrato acido folico per stimolare la produzione di nuova emoglobina, da associare ad altri trattamenti farmacologici mirati in base alla sintomatologia di ciascun soggetto. Maggiori informazioni su Emoglobina Hb: le anomalie che la interessano. Continue reading

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Emoglobina a 7: un valore preoccupante

Emoglobina a 7 cosa significa

Il controllo dei valori dell’emoglobina è importante per verificare se i valori rientrano nel range di riferimento considerato normale, oppure per valutare se essi risultano superiori o inferiori, in tal caso possono indicare che qualcosa nel corpo non funziona. Questa molecola proteica può essere interessata da un lieve calo dei valori con l’avanzare dell’età, si tratta di una condizione fisiologica da correlare al rallentamento naturale delle funzioni vitali che si evidenziano anche nel trasporto dell’ossigeno negli organi e nei tessuti. Quando si riscontra un valore di emoglobina a 7, che si ripete con una certa costanza, allora possono essere prescritte al soggetto delle trasfusioni di sangue. Questa anomalia può essere causata da diversi fattori di natura patologica o fisiologica, in particolare i valori bassi dell’emoglobina si evidenziano come conseguenza dell’assunzione di specifici farmaci, anche le emorragie interne oppure esterne possono provocare una riduzione dei valori di Hb. Per approfondimenti si rimanda alla lettura dell’articolo Emoglobina bassissima analisi e diagnosi. Continue reading

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