Mioglobina: le caratteristiche della proteina globulare
Tra le proteine globulari più importanti vi è la mioglobina, formata da una sola catena di circa centocinquanta amminoacidi, che si congiunge all’ossigeno in maniera reversibile, la maggiore concentrazione di tale proteina si registra nei muscoli, ed infatti la sua concentrazione ne rappresenta il serbatoio di ossigeno, nello specifico è presente nei tessuti periferici attivi. Questa proteina globulare è composta da segmenti di α-eliche, presenti in numero di otto ed è costituita da dei residui non polari quali leucina, valina, metionina e fenilalanina, a cui si aggiungono alcuni residui polari rappresentati da due istidine che assumono un importante ruolo durante la congiunzione tra ossigeno e gruppo eme, che a sua volta costituisce il gruppo funzionale della stessa proteina. La mioglobina e l’emoglobina condividono a livello strutturale delle analogie relative principalmente al meccanismo con cui avviene il legame con l’ossigeno molecolare, invece le divergenze più nette si evidenziano a partire dalla sede delle due proteine, se infatti la mioglobina si riversa principalmente nei muscoli e nei tessuti periferici, l’emoglobina invece è presente principalmente a livello ematico ossia nei globuli rossi. Maggiori informazioni su Emoglobina struttura: passaggio dallo stato T allo stato R. Continue reading
